（一）近年來，對於 Rat貯精囊分泌蛋白的研究，已知其含有５個主要蛋白，有其生
物功能，目前尚不清楚。本實驗綜合硫銨鹽析，離子交換層析及再層析，來純化Mous
e SVS ，經由 SDS－PAGE電泳分析其純度，發現貯精囊的分泌蛋白以SVS Ⅳ含量最多
。由胺基酸分析，其多胜鏈的分子量為１０Kd，含有多量的絲胺酸，缺少色胺酸及半
胱胺酸，與 Rat SVS－Ⅳ有許多性質相似，比較二者胺基酸次序，發現有６０％以上
的同源關係。CDspectropolarimeter分析，２個蛋白均以不規則的二級結構存在。
過去的結果已知鑭系元素可當成Ｃａ2+的替代物，藉此來研究蛋白分子是否具有Ｃａ
2+－binding sites 。利用螢光分析，發現SVS－Ⅳ３０７nm 螢光減少及Ｔｂ3+４８
６nm螢光增強的現象，來研究Ｔｂ3+與 SVS－Ⅳ的結合。在中性溶液中，Ｔｂ3+和 m
SVS－Ⅳ ，rSVS－Ⅳ的結合常數分別是（２‧４５±０‧１９）×１０3M，（９‧４
±０‧９３）×１０2M－１。改變溶液PH值，Ｔｂ3+與 SVS－Ⅳ的結合常數並未改變
，但 SVS－Ⅳ的立體結構可能已發生變化。
由CD光譜的研究可知，Ｃａ2+對 SVS－Ⅳ的二級結構沒有影響，且Ｃａ+2也無法取代
Ｔｂ3+在Ｔｂ3+ —SVS—Ⅳ之位置，由此推斷 SVS—Ⅳ可能沒有Ｃａ+2鍵結的位置。
另外，SVS —Ⅳ經證明為非磷化蛋白，且mSVS—Ⅳ不具有醣分子。
（二）台灣雨傘節（Bungarus multicintus）毒液中之β—Bungaro—toxin是由兩條
多胜鏈（A，Bchains）以雙硫鍵連接。抗血清經親和層析純化得到的抗體，可同時與
分開的A，B鏈反應，對其他鍵前神經毒素如：Caudoxin、Crotoxin、 Mojavetoxin、
及Taipoxin則無反應，利用此專一性的抗體，綜合Streptavidin—bio—tin svstem
。
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