阿根廷魷魚（Illex argentinus）胴肉在pH７．０時自家消化迅速，顯示有中性蛋白
存在。胴肉粗酵素抽出液經DEAE陰離子交換樹脂層析，再經膠過濾及第二次DEAE陰
離子交換樹脂層析，得部份純化的中性蛋白 ，純化倍數為４４．７倍，以不連續電
泳知其分子量約６０，０００，最適pH８．０，最適作用溫度在６５℃，其次在４５
℃。
此中性蛋白 不被PMSF（３．６mM），EDTA（５mM），pepstatin A （６．５mM）和
soybean trypsin inhibitor （２２ug／ml）抑制，Iodoacetic acid （１mM），Le
-qpeptin（１０mM）和鈣離子（１０mM）使其活性分別減少３４．４％，５５．４％
及４１．２％。Cysteine（５mM）和２－ mercaptoethanol（１０mM）並未能活化此
蛋白 ，但當蛋白 在純化過程中失去活性時，此二者會使蛋白 恢復約４０％及３
２％活性。故此中性蛋白 之活性與其硫氫基（thiol group ）有關。
粗酵素經膠過濾後，呈現一分子量遠大於６０，０００之中性蛋白 ，佔總活性的１
０－３５％，隨魷魚個體而異，經DEAE陰離子交換樹脂管柱層析後，此中性蛋白 活
性消失。
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