跳到主要內容

臺灣博碩士論文加值系統

(44.200.27.215) 您好!臺灣時間:2024/04/15 04:04
字體大小: 字級放大   字級縮小   預設字形  
回查詢結果 :::

詳目顯示

我願授權國圖
: 
twitterline
研究生:劉士任
研究生(外文):Shih Jen Liu
論文名稱:腺嘌呤核■三磷酸酵素在陰道滴蟲之存在位置及純化
論文名稱(外文):Localization and purification of the ATPase from Trichomonas vaginalis
指導教授:許世元許世元引用關係
指導教授(外文):Shih Yuan Hsu
學位類別:碩士
校院名稱:國立成功大學
系所名稱:藥理學研究所
學門:醫藥衛生學門
學類:藥學學類
論文種類:學術論文
論文出版年:1993
畢業學年度:81
語文別:中文
中文關鍵詞:陰道滴蟲腺嘌呤核■三磷酸酵素純化產氫體原蟲
外文關鍵詞:Trichomonas vaginalisATPasepurificationhydrogenosome protozoa
相關次數:
  • 被引用被引用:0
  • 點閱點閱:141
  • 評分評分:
  • 下載下載:0
  • 收藏至我的研究室書目清單書目收藏:0
在過去的研究中,發現一種非典型的ATPase, 存在於陰道滴蟲的細胞膜上
,這種ATPase 的一些生化特性與三種典型的ATPase(phosphorelated
ATPase, F0F1-ATPase, vacuolar ATPase), 有明顯的不同.最近,我們
已經把它存在的位置確定出來,並且部分純化了它,將蟲體均質化後, 經
置入不同的離心速度及等比重(isopycnic)離心的方法,其結果顯示,這種
ATPase並不存在於能量代謝中心產氫體上, 而是在細胞膜上.另一個有趣
的現象,我們從完整的細胞探測到其具有ATPase的活性,同時由其各方面
的生化特性,發現與過去在細胞膜上所測得的ATPase可能為同一個酵素。
因此更而比較在完整細胞與均質化細胞的乳酸去氫酵素( lactat
dehydrogenase)活性,這種細胞質的標識酵素在完整細胞的活性遠小於均
質化部分。這些結果顯示,ATPase的作用部位可能位於細胞質膜的外表
面. 而在另一方面為了純化這個酵素,我們利用陰離子性的清潔劑去氧
膽酸鹽(deoxycholate),很成功地,將這個酵素從細胞質膜上分離出來,
再利用不同的層析法,將其部分純化。接著,利用非變性電泳(non-
denaturing PAGE),藉由它的活性存在部位,將此酵素電離出來,做進一
步的確認。之後,經由SDS-PAGE的分析,得到一條主要多胜■(
polypeptid e)約在62kDa左右。從以上的結果,我們認為這種ATPase主要
位於細胞質膜上,且為一種外在性腺嘌呤核■三磷酸酵素(ecto-ATPase)。
雖然,這種新型態的ATPase其真正的功能還不清楚。但是有可能與老鼠肝
臟上的ecto- ATPase一樣,扮演著營養物質之主動運輸的角色。

QRCODE
 
 
 
 
 
                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                               
第一頁 上一頁 下一頁 最後一頁 top