ArsA蛋白質是陰離子傳輸系統的催化次單元，在其陰離子受質存在下，才
具備ATP水解的活性。先前研究顯示ArsA蛋白質的ATP接合部位與陰離子接
合部位有交互作用。以五種蛋白質水解酵素限制性的切除反應來偵測
ArsA蛋白質經受質ATP、鎂離子與陰離子等引發的結構變化時，trypsin的
切除反應確認了ATP與陰離子接合部位有交互作用，而elastase及
chymotrypsin A4切除反應則顯示了ATP接合部位與鎂離子接合部位有交互
作用。另受質和ArsA蛋白質接合的順序不同亦會造成ArsA蛋白質不同的結
構變化，其中加入ATP再加入陰離子與加入陰離子後再加入ATP，以
trypsin切除反應分析時，顯示後者多出一56kDa的產物。另外，63kDa
ArsA蛋白質經trypsin水解後的61kDa與30kDa產物均不具催化活性，也失
去和Red Agarose接合的特性，但仍可與陰離子接合，此顯示被切去的
2kDa片段在ATP的接合及催化活性上扮演重要的角色，而陰離子接合部位
即位於此30kDa片段上。
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