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研究生:楊欣奕
研究生(外文):Yang, Hsin Yi
論文名稱:ArsA蛋白質經受質引發之結構變化的研究
論文名稱(外文):Substrate-induced conformational changes in ArsA protein
指導教授:許清玫
指導教授(外文):Hsu, Ching Mei
學位類別:碩士
校院名稱:國立中山大學
系所名稱:生命科學研究所
學門:生命科學學門
學類:生物學類
論文種類:學術論文
論文出版年:1994
畢業學年度:82
語文別:中文
中文關鍵詞:陰離子傳輸系統結構變化蛋白質水解酵素限制性切除反應接合部位
外文關鍵詞:oxyanion-translocating systemconformational changeslimited
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ArsA蛋白質是陰離子傳輸系統的催化次單元,在其陰離子受質存在下,才
具備ATP水解的活性。先前研究顯示ArsA蛋白質的ATP接合部位與陰離子接
合部位有交互作用。以五種蛋白質水解酵素限制性的切除反應來偵測
ArsA蛋白質經受質ATP、鎂離子與陰離子等引發的結構變化時,trypsin的
切除反應確認了ATP與陰離子接合部位有交互作用,而elastase及
chymotrypsin A4切除反應則顯示了ATP接合部位與鎂離子接合部位有交互
作用。另受質和ArsA蛋白質接合的順序不同亦會造成ArsA蛋白質不同的結
構變化,其中加入ATP再加入陰離子與加入陰離子後再加入ATP,以
trypsin切除反應分析時,顯示後者多出一56kDa的產物。另外,63kDa
ArsA蛋白質經trypsin水解後的61kDa與30kDa產物均不具催化活性,也失
去和Red Agarose接合的特性,但仍可與陰離子接合,此顯示被切去的
2kDa片段在ATP的接合及催化活性上扮演重要的角色,而陰離子接合部位
即位於此30kDa片段上。

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