ArsA蛋白質是陰離子傳輸系統的催化次單元,在其陰離子受質存在下,才 具備ATP水解的活性。先前研究顯示ArsA蛋白質的ATP接合部位與陰離子接 合部位有交互作用。以五種蛋白質水解酵素限制性的切除反應來偵測 ArsA蛋白質經受質ATP、鎂離子與陰離子等引發的結構變化時,trypsin的 切除反應確認了ATP與陰離子接合部位有交互作用,而elastase及 chymotrypsin A4切除反應則顯示了ATP接合部位與鎂離子接合部位有交互 作用。另受質和ArsA蛋白質接合的順序不同亦會造成ArsA蛋白質不同的結 構變化,其中加入ATP再加入陰離子與加入陰離子後再加入ATP,以 trypsin切除反應分析時,顯示後者多出一56kDa的產物。另外,63kDa ArsA蛋白質經trypsin水解後的61kDa與30kDa產物均不具催化活性,也失 去和Red Agarose接合的特性,但仍可與陰離子接合,此顯示被切去的 2kDa片段在ATP的接合及催化活性上扮演重要的角色,而陰離子接合部位 即位於此30kDa片段上。
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