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臺灣博碩士論文加值系統

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研究生:陳振暐
研究生(外文):Chen, Jenn-Wei
論文名稱:Elf-1轉錄因子的磷酸化
論文名稱(外文):Phosphorylation of the Elf-1 Transcription Factor
指導教授:王崇義
指導教授(外文):Wang, Chung-Yih
學位類別:碩士
校院名稱:國立陽明大學
系所名稱:微生物及免疫學研究所
學門:生命科學學門
學類:微生物學類
論文種類:學術論文
論文出版年:1997
畢業學年度:85
語文別:中文
論文頁數:44
中文關鍵詞:微生物學免疫學磷酸化
外文關鍵詞:MICROBIOLOGYIMMUNOLOGY
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Elf-1為Ets家族之一員,由619個氨基酸所構成,分子量為97-kDa的轉錄因子。目前發現持續表現的Elf-1會調控許多只表現於特定時期淋巴細胞的基因如:IL-2 receptorα、GM-CSF、IL-3、IgH、TdT、LT-β等及HIV-2、HTLV-1的基因。調控Elf-1活性的機制除了已證實的蛋白質間的作用,亦有磷酸化會調控Elf-1活性之推測存在。本研究的目的為探討Elf-1磷酸化位置的所在及磷酸化是否會影響Elf-1活性。我們發現Elf-1上有兩個以上的磷酸化位置;其中S64.S65此一位於Elf-1的轉錄活性區域及Rb結合區域上的磷酸化位置為持續磷酸化,而位於第302-349氨基酸內的磷酸化位置當以活化後的PBMC (peripheral blood mononuclear cells)核萃取物作用較以未活化者作用其磷酸化程度明顯加重。這些於細胞活化後磷酸化明顯加重的磷酸化位置相當靠近Elf-1的Ets domain,故推測這些磷酸化位置的磷酸化可能可以調控Elf-1的DNA結合能力。此外,我們亦針對Elf-1的kinase作一探討,排除Casein kinase II為Elf-1之kinase的可能性。而從Gal4複合蛋白質的實驗中,我們認為Elf-1a.a 1-164包含完整的轉錄活性區域,且Gal4.Elf-1 a.a 1-164 S64A.S65G此一失去磷酸化特性的突變蛋白質依舊保有正常的轉錄活性。
Elf-1 is a member of the Ets family. Human Elf-1 is a 619-amino acid and 97-kDa transcription factor. The constitutively expressed Elf-1 regulates the expression of many inducible lymophoid genes including : IL-2 receptor α,GM-CSF,IL-3,IgH,TdT,LT-β,and genes of human immunodeficiency virus type 2 (HIV-2),human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1). In this study we have identified the phosphorylation sites of Elf-1. By in vitro kinase assay, the phosphorylation sites of Elf-1 are first identified. The constitutively phosphorylated S64.S65 is in the transactivation domain and adjacent to the Rb binding domain. The second phosphorylation domain is located between amino acid 302 to 349. The phosphorylation of this domain is dependent on cell activation. This inducible phosphorylation domain is close to the Ets domain thus phosphorylation at this domain may play a role in regulating the DNA binding activity of Elf-1. Although based on amino acid analysis this domain is predicted to be the substrate of Casein kinaseII, we have demonstrated that Casein kinaseII fail to phosphorylate Elf-1. From the results of Gal4 fusion protein CAT assay, the Elf-1 a.a 1-164 may be the whole transactivation domain and the Elf-1 a.a 1-164 S64.S65 phosphorylation defective mutant also contains normal transactivation activity.

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