跳到主要內容

臺灣博碩士論文加值系統

(18.97.9.169) 您好!臺灣時間:2024/12/11 17:45
字體大小: 字級放大   字級縮小   預設字形  
回查詢結果 :::

詳目顯示

我願授權國圖
: 
twitterline
研究生:陳柏丞
論文名稱:以毛細管電泳儀定量及分析不同種類之膠原蛋白
論文名稱(外文):Quantitation and identification of various types of collagen by capillary electrophoresis
指導教授:黃玲惠林世明林世明引用關係
學位類別:碩士
校院名稱:國立臺灣大學
系所名稱:口腔生物科學研究所
學門:醫藥衛生學門
學類:牙醫學類
論文種類:學術論文
論文出版年:2000
畢業學年度:88
語文別:中文
論文頁數:100
中文關鍵詞:毛細管電泳儀膠原蛋白
相關次數:
  • 被引用被引用:0
  • 點閱點閱:532
  • 評分評分:
  • 下載下載:0
  • 收藏至我的研究室書目清單書目收藏:0
摘 要
許多疾病的起因與組織中各類型膠原蛋白含量有密切的關聯性,因此建立一套簡便、靈敏且精確之各類型膠原蛋白定量分析方法,不僅在科學研究上有其必需性,在臨床醫學上更具有重要性。本研究的目的,是利用毛細管電泳儀建立定量試樣中總膠原蛋白的方法,及使用電腦輔助各類型膠原蛋白序列及多胜的理論分析,然後進行膠原蛋白胜之毛細管電泳,並找出最佳緩衝溶液條件,以精確、靈敏地分析試樣中各種類型膠原蛋白的含量。
首先,利用實驗室研發的條件緩衝溶液進行膠原蛋白毛細管電泳,研究分析圖譜中膠原蛋白特定峰的共通性與專一性,在確定上述緩衝溶液條件的可行性之後,依此條件建立定量總膠原蛋白濃度的標準曲線,達到快速、簡便、正確定量試樣中總膠原蛋白含量的目標。
由於不同類型膠原蛋白之基酸組成有50﹪∼60﹪相同,且分子量也都在300,000左右,以致不同類型膠原蛋白彼此間之荷質比(charge/ mass)相當接近。為了解析不同種類的膠原蛋白,提高分析物間荷質比差異進而達到分離效果。本研究室先利用生物資訊網路及電腦輔助,預測分離不同類型膠原蛋白的有效方法。接著經過處理以得到膠原蛋白多胜,然後以毛細管電泳儀分析,並探討以毛細管電泳儀有效分離不同類型膠原蛋白的可行性。
目 錄
目錄………………………………………………….…. I
圖目錄………………………………………………....IV
表目錄…………………………………………………..V
中文摘要……………………………………………....VI
英文摘要…………………………………..……….….VII
第一章 緒論…………………………………….……. 1
第二章 實驗材料與方法………………………………28
第四章 各類膠原蛋白序列及多胜的理論分析.… 50
第五章 毛細管電泳分析不同類型的膠原蛋白………79
參考文獻……………………………………………….96
參考文獻
[1]Holde MV. Biochemistry. The Benjamin/ Cummings Publishing Company, Redwood City, California, 1991.
[2]Minor RR. Collagen metabolism: a comparison of diseases of collagen and diseases affecting collagen. Am.J.Pathol. 98: 225-280, 1980.
[3]Deyl Z, Rohlicek B and Adam M. Separation of collagens by capillary zone electrophoresis. J. Chromatogr. 480:371-378, 1989.
[4]Deyl Z and Miksik I. Separation of collagen type I chain poly- mers by electrophoresis in non-crosslinked polyacrylamid- filled capillaries. J. Chromatogr. A 698:369-373, 1995.
[5]Novotha J, Deyl Z and Miksik I. Capillary zone electrophoresis of collagen type I CNBr peptides in acid buffers. J. Chromatogr. B 681:77-82, 1996.
[6]李建雄、端木梁、翁郁嘉、黃淑姿 第五十七章:收縮性與結構性蛋白質。生物化學(藝軒圖書出版社), 1992。
[7]黃玲惠、楊台鴻 第三章:生醫材料篇。醫學工程原理與應用(正中書局),1996。
[8]Nimni ME. Collagen, Vol.1, CRC Press Inc, New York, 1988.
[9]謝玠揚,膠原蛋白薄膜之材料及質傳特性探討,國立台灣大學化工所碩士論文,1999。
[10]Hulmes DJS. The collagen superfamily-diverse structures and assemblies. Essays Biochem. 27:49-67, 1992.
[11]Baskin LS, Constantinescu SC, Howard PS, McAninch JM, Ewalt DH, Duckett JW, Synder HM and Macarak EJ. Bio- chemical characterization and quantitation of the collagenous components of orethral stricture tissue. J.Urol. 150:642-647, 1993.
[12]Barr AR, Duance VC, Wotton SF, Watetman AE and Holt PE. Quantitative analysis of cyanogens bromide-cleaved peptides for the assessment of type I:type II collagen rations in equine articular repair tissue. Eqine Vet.J. 26:29-32, 1994.
[13]Talwar HS, Griffiths CE, Fisher GJ, Humilton TA and Voorhees JJ. Reduced type I and type III procollagens in photodamaged adult human skin. J.Invest.Dermatol. 105:285-290, 1995.
[14]Leonardi A, Abatangelo G, Cortivo A and Secchi G. Collagens types I, III in giant papillae of vermal keratoconjunctivitis. Br. J. Ophthalmol 79:482-485, 1995.
[15]Kihara N, Takenisita Y, Ishibashi H, Horinouchi Y,
Ninomiya T and Hirano Y. Immunohistochemical observation of collagen (I- V) on mandibular condyle in removal of the TMJ ankylosis. 9th Annual Meeting of the Japanese Society for TMJ (abstract), Tokyo, p87, 1996.
[16]Passarge E. Color Atlas of Genetics. Thieme Medical Publishers, New York, p316, 1995.
[17]Kern P, Menasche M and Robert L. Relative rates of biosynthesis of collagen type I, type V and type VI in calf cornea. Biochem. J.274:615-617, 1991.
[18]Miller EJ, Furuto DK and Narkates AJ. Quantitation of type I, III, and V collagens in human tissue samples by high- performance liquid chromatography of selected cyanogens bromide peptides. Anal.Biochem. 196:54-60, 1991.
[19]Dumas M, Chaudagne C, Bonte F and Meybeck A. In vitro biosynthesis of type I and type III collagens by human dermal fibroblasts from donors of increasing age. Mech.Ageing Dev. 73:179-187, 1994.
[20]Bioanalytical systems group. Introduction to Capillary Electrophoresis. Beckman Instruments Inc, California, pp2-5, 1994.
[21]Durrum EL. J.Am. Chem. Soc. 72:429-431, 1950.
[22]陳永枝,金屬離子、四環素及β-阻斷劑之毛細管電泳法分離研究,國立台灣大學化學所博士論文,1997。
[23]Li, SF-Y. Chapter 1. Introduction, pp1-28; Chapter 5. Electrolyte systems, pp201-295 in Capillary Electrophoresis: Principles, Practice and Applications. Elsevier Science Publishers, New York, 1992.
[24]Rasmussen HT and Monanir HM. Influence of buffer concentration, capillary internal diameter and forced convection on resolution in capillary zone electrophoresis. J. Chromatogr. 516:223-231, 1990.
[25]Jorgenson JW and Lukacs KD. Zone electrophoresis in open tubular glass capillaries, Anal. Chem., 53:1298, 1981.
[26]Jorgenson JW and Lukacs KD. Capillary zone electrophoresis. Science 222:266-272, 1983.
[27]Camilleri P. Capillary Electropheresis Theory and Practice. CRC Press Inc, New York, p364, 1998.
[28]Novotha J, Deyl Z, Miksik I, Elinkova DJ, Uhrova M and Suchanek M. Quantitation of collagen types I, III and V in tissue slices by capillary electrophoresis after cyanogen bromide solubilization. J. Chromatogr. B 689:181-194, 1997.
[29]Chalmers M, Huckle J and Cotton NJ. Development of a capillary electrophoresis method for the characterization of collagens in cartilage tissue. J. Chromatographic Science 37:443-447, 1999.
QRCODE
 
 
 
 
 
                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                               
第一頁 上一頁 下一頁 最後一頁 top