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研究生:周士元
論文名稱:含羰基、氰基之單核/雙核鐵-硫基配位錯化合物:[Fe]Hydrogenases之生化擬態模型化合物
論文名稱(外文):Mononuclear, Dinuclear Iron(Ⅱ)-Thiolate Complexes with Mixed CO/CN- Ligands:the Potential Model Compounds of [Fe]-only Hydrogenases
指導教授:廖文峰
學位類別:碩士
校院名稱:國立彰化師範大學
系所名稱:化學系
學門:自然科學學門
學類:化學學類
論文種類:學術論文
論文出版年:2002
畢業學年度:90
語文別:中文
論文頁數:57
中文關鍵詞:氫化酵素
外文關鍵詞:hydrogenases
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利用[Fe(CO)4(CN)]-和I2進行氧化加成反應形成[PPN] [Fe(CO)3(CN)I2],再加入等莫耳數的K2CS3 可以進行配位基取代反應,產生化合物mer-及fac-[PPN][(CN)(CO)3Fe(S,S-CS)] (1)。將化合物1溶於THF中,並在氮氣及水流系統下光照可得一個6配位、2個CN-及2個CO的化合物cis,cis-[PPN]2[(CN)2(CO)2Fe(S,S-CS)]2- (A),由實驗得知,CN-在化合物中的其中一個作用是在於穩定整個化合物的結構。
由[PPN][Fe(CO)3(CN)I2]和[Na][SEt]以1:2的比例反應,我們可以得到聚合物{[Na.5/2H2O][(CN)(CO)2Fe(m-SEt)3Fe(CO)2 (CN)].1/2O(Et)2}n(2),此化合物可做為 [Fe]-only hydrogenases活化中心模型化合物。化合物2在晶體結構中存在兩種狀態,其平均的 FeⅡ-FeⅡ 距離為 3.079Å ,兩個CN-的平均夾角為4.18度;化合物2中FeⅡ-FeⅡ的距離比氫化酵素中雙核鐵的距離(Dd為2.6 Å ; Cp 為2.62Å)略長,探討這之間的差異性,推測主要歸因於化合物2中,第三個橋接配位基為[SEt]-配位基,而不是氫化酵素中所解出的CO配位基。
取[PPN][Fe(CO)3(CN)2Br]和2倍的[Na][SPh]反應,我們可以得到mer-[PPN]2[Fe(CN)3(CO)2(SPh)](3)和已知的trans-[PPN]2[Fe(CN)4 (CO)2](4)。化合物3在持續攪拌下會轉變成化合物4,這也暗示了在2價鐵化合物周圍的電子環境將會導致配位基的重排,以達到更穩定的結構。
從以上結果我們可以發現:以鐵為中心的化合物來說,其周圍的配位基種類、個數以及化合物的價數,會影響化合物的穩定性,而在[SR]-和CN-的配位數目總和在3或 4時,最能穩定Fe(II)化合物。

The tricarbonyl-cyano iron(Ⅱ)-thiolate complex mer- and fac-[PPN] [(CN)(CO)3Fe(S,S-CS)] (1) were prepared by the reaction of K2CS3 and [PPN][Fe(CO)3(CN)I2] which is obtained from oxidation addition of iodine to [Fe(CO)4(CN)]-. Photolysis of complex 1 in THF led to the formation of the dicarbonyl-dicyano iron(Ⅱ)-thiolate complex cis,cis-[PPN]2[(CN)2(CO)2Fe(S,S-CS)] (A).
Reaction of [PPN][Fe(CO)3(CN)I2] and [Na][SEt] with 1:2 ratio led to the formation of polymeric {[Na.5/2H2O][(CN)(CO)2Fe (m-SEt)3Fe(CO)2(CN)].1/2O(Et)2}n(2), the biomimetic model complex of [Fe]-only hydrogenases. There are two kinds of conformation in complex 2, the average FeⅡ-FeⅡ distance is 3.079Å and the torsion angle between two CN- ligands is 4.18゚. The FeⅡ-FeⅡ distance in complex 2 is longer than those reported for the dinuclear iron subcluster (2.6/2.62Å observed in Dd and Cp) of [Fe] hydrogenases active-site isolated from C. pasteurianum and D. desulfuricans. It may be attributed to the third bridging ligand being ethylthiolate instead of bridging CO ligand.
Reaction of [PPN][Fe(CO)3(CN)2Br] with 2 equiv. of [Na][SPh] produced the complex mer-[PPN]2[Fe(CN)3(CO)2(SPh)](3) and known trans-[PPN]2[Fe(CN)4(CO)2](4). Upon extended stirring, complex 3 converted to the more stable complex 4.
We conclude that the total coordination number of cyanide and thiolate ligands surrounding Fe(II) center to stabilize Fe(II) complexes is 3 or 4 in the series of [FeII(CO)x(CN)y(SR)z]n- complexes.

Abstract
中文摘要
第一章:緒論
1-1:何謂酵素
1-2:氫化酵素
1-2.1 [Fe]-only Hydrogenase
1-2.2 [NiFe] Hydrogenase
1-3:由[NiFe] H2ase和[Fe]-only H2ase的結構特性所引發的問題
第二章:實驗部分
2-1:一般實驗
2-2:儀器
2-3:藥品
2-4:化合物的合成及鑑定
(1)[PPN][(CN)(CO)3Fe(S,S-CS)]
(2){[Na.5/2H2O][(CN)(CO)2Fe(m-SEt)3Fe(CO)2(CN)].1/2O(Et)2}n
(3) mer-[PPN]2[Fe(CN)3(CO)2(SPh)]及trans-[PPN]2[Fe(CN)4(CO)2]
2-5:化合物的反應
(1)[PPN][(CN)(CO)3Fe(S,S-CS)]的光照反應(photolysis)
(2)[PPN][(CN)(CO)3Fe(S,S-CS)]和[MeOTf](OTf=CF3SO3)的反應
(3){[Na.5/2 H2O][(CN)(CO)2Fe(m-SEt)3Fe(CO)2(CN)].1/2O(Et)2}n
與[PPN][Cl]的反應
2-6:晶體結構解析
第三章:結果與討論
3-1:化合物[PPN][(CN)(CO)3Fe(S,S-CS)](1)的合成、結構、性質及光譜
分析
3-2:化合物{[Na.5/2H2O][(CN)(CO)2Fe(m-SEt)3Fe(CO)2(CN)].1/2O
(Et)2}n(2)的合成、結構、性質及光譜分析
3-3化合物[PPN]2[(CN)3(CO)2Fe(SPh)](3)與[PPN]2[Fe(CN)4(CO)2](4)
的合成、結構、性質及光譜分析
3-4 [FeII(CO)x(CN)y(SR)z]系列化合物之穩定性探討
第四章:結論

1. Paschos, A.; Glass, R. S.; Böck, A. FEBS Letters. 2001,
488, 9.
2. (a) Halcrow, M. A. Angew Chem. Int. Ed. Engl. 1995, 34,
1993.
(b) Marganian, C. A.; Vasir, H.; Baidya, N.; Olmstead, M.
M.; Mascharak, P. K. J. Am. Chem. Soc. 1995, 111, 5974.
3. Nicolet, Y.; Piras, C. Legrend, P.; Hatchikian, E. C. and
Fontecilla- Camps, J. C. Structure 1999, 7, 13.
4. Peters, J. W.; Lanzilotta, W. N.; Lemon, B. J.; Seefeldt, L.
C. Science 1998, 282, 1853.
5. Nicolet, Y.; de Lacey, A. L.; Vernede, X.; Fernandez, V. M.;
Hatchikian, E. C. and Fontecilla-Camps, J. C. J. Am. Chem.
Soc. 2001, 123, 1596.
6. Lyon, E. J.; Georgakaki, I. P.; Reibenspies, J. H. and
Darensbourg, M. Y. J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 3268.
7. Miller, A.; Hatchikian, E. C.; Hutermann, J.; Kapppl, R.;
Cammack, R. Inorg. Biochem. 1999, 74, 240.
8. Pierik, A. J.; Hulstein, M.; Hagen, W. R.; Albracht, S. P.
J. Eur. J. Biochem. 1998, 258, 572.
9. Bennett, B.; Lemon, B. J.; Peters, J. W. Biochemistry, 2000,
39, 7455.
10. Lemon, B. J.; Peters, J. W. Biochemistry, 1999, 38, 40.
11. Zhao, X.; Georgakaki, I. P.; Miller, M. L.; Yarbrough, J.
C. and Darensbourg, M. Y. J. Am. Chem. Soc. 2001, 123
12. Higuchi, Y.; Ogata, H.; Mioki, K.; Yasuoka, N.; Yagi,T.
Structure 1999, 7, 549.
13. Davies, S. C.; Ebans, D. J.; Hughes, D. L.; Longhurst S.
and Sanders. J. R. Chem. Commun, 1999, 1935.
14. Higuchi, Y.; Yasuoka, T. Structure 1997, 5, 1671.
15. Volbeda, A.; Garcin, E.; Piras, C.; de Lacey, A. L.;
Fernadez, V. M.; Hatchikian, E. C.; Frey, M.and Fontecilla-
Camps, J. C. J. Am. Chem. Soc. 1996, 119, 12989.
16. Hsu, H. F.; Koch, S. A.; Popesw, C. V.; Munck, E. J. Am.
Chem. Soc. 1997, 119, 8371.
17. Gloaguen, F.; Lawrence, J. D. and Rauchfuss, T. B. J. Am.
Chem. Soc. 2001, 123, 9476.
18. LeGall, J.; Ljungdahl, P. O.; Moura, I.; Peck, H. D.;
Xavier, A. V.; Moura, J. J. G.; Teixerira, M.; Huynh, B.
H.; Dervartanuan, D. V. Biochem. Biophy. Res. Commun, 1982,
34, 5527.
19. Poberts, L. M.; Lindahl, P. A. Biochemistry, 1994, 33,
14339.
20. Bagley, K. A.; Duin, E. C.; Roseboom, W.;Albracht, S. P.
J.; Woodruff, W. H. Biochemistry, 1995, 34, 5527.
21. Vanderspek, T. M.; Arendsen, A. F.; Happe, R. P.; Yun, S.
Y.; Bagley, K. A.; Stufken, D. J.; Hagen, W. R.; Albracht,
S. P. J. European Journal of Biochemistry, 1996, 637, 629.
22. de Lacey, A. L.; Hatchikian, C. E.; Volbeda, A.; Fontecilla-
Camps, J. C. J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 7181.
23. Volbeda, A.; Charon, M. H.; Piras, C.; Hatchikian, E. C.;
Frey, M.; Fontecilla-Camps, J. C. Nature 1995, 373, 580.
24. Goldman, M. C.; Mascharak, P. K.; Comments Inorg. Chem.
1995, 18, 1.
25. Frey, M., Struct. Bonding, 1998, 90, 98.
26. Fontecilla-Camps, J. C., Struct. Bonding, 1998, 91, 1.
27. Montet, Y.; Amara, P.; Volbeda, A.; Vernede, X.;
Hatchikian, E. C.; Field, M. J.; Frey, M.; Fontecilla-
Camps, J. C. Nature Struct. L Biol., 1997, 4, 523.
28. Happe, R. P.; Roseboom, W.; Pierik, A. J.; Albracht, S. P.
J. and Bagley, K. A. Nature 1997, 385, 126.
29. Adams, M. W. W.; Etiefel, E. I. Science 1998, 282, 1842.
30. Van der Zwaan, J. W.; Coremans, J. M. C. C.; Bouwens, E. C.
M.; Albracht, S. P. J. Biochim. Biophys. Acta 1990, 1041,
101.
31. Bagley, K. A.; Vangarderen, C. J.; Chen, M.; Duin, E. C.;
Albracht, S. P. J.; Woodruff, W. H. Biochemistry 1994, 33,
9229.
32. Maroney, K. A.; Albracht, S. P. J.; Roseboom, W.; Bose, K.;
Gu, Z.; Choudhury, S. B.; Davidson, G. Biochemistry 2000,
39,7468.
33. Cammack R., P. van Vliet, in J. Reedijk(Ed.), Bioinorganic
Catalysis, 2nd ed..Marcel Dekker, New York, 1999, p.231
34. Liaw, W.-F.; Yang C.-Y., Chang Y.-S. to be published.
35. Liaw, W.-F.; Lee, J.-H.; Gau, H.-B.; Chen, C.-H.; Jung, S.-
R.; Hung, C.-H.; Chen, W.-Y.; Hu, C.-H.; Lee, G.-H.; J. Am.
Chem. Soc. 2002, 124,
36. Liaw, W.-F.; Lee, N.-H.; Chen, C.-H.; Lee, C.-M.; Lee, G.-
H.; Peng, S.-M. J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 488.
31. Liaw, W.-F.; Lee, J.-H.; Gau, H.-B.; Chen, G.-H.; Lee, G.-
H. Inorg. Chemi. Acta, 2001, 322, 99.

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