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臺灣博碩士論文加值系統

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研究生:方菁霞
研究生(外文):Ching-hsia Fang
論文名稱:利用核磁共振弛豫方法研究蛇毒蛋白CTXn之動力學
論文名稱(外文):The Dynamics of Protein CTXn from NMR Relaxation Studies
指導教授:丁尚武
指導教授(外文):Shang-wu Ding
學位類別:碩士
校院名稱:國立中山大學
系所名稱:化學系研究所
學門:自然科學學門
學類:化學學類
論文種類:學術論文
論文出版年:2004
畢業學年度:92
語文別:中文
論文頁數:69
中文關鍵詞:核磁共振蛇毒蛋白動力學
外文關鍵詞:NMRCTXndynamics
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蛋白質在溶液中並非靜態的,而是具有非常複雜的動態(dynamics)行為。這些分子內的運動對蛋白質的功能具有重大影響,例如扮演生物功能的殘基,常具有較大的靈活性。使用核磁共振弛豫(NMR relaxation)方法可測量蛋白質分子內每個殘基的局部運動,以及整個蛋白質分子的整體運動。本研究藉由測量眼鏡蛇毒蛋白CTXn中α-13C的縱向鬆弛時間(T1),橫向鬆弛時間(T2),1Hα -13Cα NOE,可求得三個運動參數,全轉動相關時間參數τm描述分子在溶液中翻滾的速度,有效相關時間τe描述分子內運動的速度,序參數S2描述各殘基運動的有序度。上述運動參數隨殘基所在位置(結構區和無規區)以及殘基的種類而改變。
壹、緒論…………………………………………………………………..1
一、氨基酸簡介…………………………………………………….1
二、蛇毒簡介……………………………………………………….5
三、心臟蛇毒蛋白簡介…………………………………………….6
四、心臟蛇毒蛋白CTXn…………………………………………..7
貳、核磁共振弛豫理論………………………………………………….9
一、晶格-自旋弛豫………………………………………………10
二、自旋-自旋弛豫………………………………………………11
三、T1的測量方法…………………………………………………12
四、T2的測量方法…………………………………………………13
五、T1ρ的測量方法……………………………………………….15
六、Steady-State Nuclear Overhauser Effect………………………16
參、蛋白質動態行為之研究……………………………………………18
一、分子的運動……………………………………………………18
二、蛋白質的運動…………………………………………………20
三、與模型無關方法………………………………………………21
四、異核核磁共振弛豫……………………………………………27
五、非線性分析方法………………………………………………29
肆、二維異核核磁共振實驗簡介………………………………………32
一、INEPT…………………………………………………………32
二、HSQC………………………………………………………….33
三、α-13C的T1二維實驗………………………………………..34
四、α-13C的T2二維實驗………………………………………...35
五、Hα -13Cα NOE二維實驗………………………………………36
伍、實驗部分……………………………………………………………37
一、實驗藥品………………………………………………………37
二、樣品的製備……………………………………………………37
三、儀器設備及裝置………………………………………………37
四、核磁共振實驗…………………………………………………37
陸、結果與討論…………………………………………………………39
一、質子化學位移的判定…………………………………………39
二、α-13C化學位移的判定……………………………………….46
三、α-13C的T1實驗測量結果…………………………………….49
四、α-13C的T2實驗測量結果………………………………….....56
柒、總結…………………………………………………………………65
捌、未來展望……………………………………………………………66
玖、參考文獻……………………………………………………………67
附錄……………………………………………………………..………69
發表記錄
1.Palmer III, A. G.; Rance, M.; Wright, P. E. J. Am. Chem. Soc. 1991, 113, 4371.
2.Kay, L. E.; Torchia, D. A.; Bax, A Biochemistry 1989, 28, 8972.
3.Clore, G. M.; Driscoll,P. C.; Wingfield, P. T.; Gronenborn, A. M. Biochemistry 1990, 29, 7387.
4.Lee, C. S.;Kumer, T. K. S.;Lain, L. Y.;Cheng, J. W.;Yu, C. Biochemistry 1998, 37,155.
5.Stryer, L. Biochemistry 4th edn,藝軒, 1995。
6.楊玉齡,羅時成著.台灣蛇毒傳奇:台灣科學史上輝煌的一頁,天下文化, 1996。
7.Bhaskaran, R.;Huang, C. C.;Chang, F. D.;Yu, C. Biol Chem. 1994, 269, 23500.
8.Jahnke, W.;Mierke, D. E.;Beress, L.;Kessler, H. J. Mol. Biol. 1994, 240, 445.
9.Bhaskaran, R.;Huang, C. C.;Chang, F. D.;Yu, C. J. Mol. Biol. 1994, 235, 1291.
10.Jeng, J. Y.;Kumar, T. K. S.;Jayaraman, G.;Yu, C. Biochemistry 1997, 36, 14635.
11.Singhal, A. K.; Chien, K. Y.; Wu, W. G.; Rule, G. S. Biochemistry 1993, 32, 8036.
12.Block, F.; Hansen, W. W. Phys. Rev. 1946, 69, 127.
13.Bloembergen, N.;Purcell, E. M.; Pound, R. V. Phys. Rev. 1948, 73, 679.
14.Solomon, I. Phys.Rev. 1955, 99, 559.
15.Cavanagh, J.;Fairbrother, W. J.;Palmer III, A. G.;Skelton, N. J. Protein NMR Spectroscopy :Principles and Practice, Academic Press, San Diego, 1996.
16.Vold, R. L.; Waugh, J. S.; Klein, M. P.; Phelps, D. E. J. Chem. Phys. 1968, 48, 3831.
17.Meiboom, S.; Gill, D. Rev. Sci. Instrum. 1958, 29, 688.
18.Levitt, M. H. Spin Dynamics: Basics of Nuclear Magnetic Resonance, John Wiley & Sons, New York, 2001.
19.Brook, C. L.; Karplus, M.; Pettitt, B. M. Adv. Chem. Phys. 1988, 71, 1.
20.Ringe, D.; Petsko, G. Prog. Biophys. Mol. Biol. 1985, 45, 197.
21.Bizzarri, A. R.; Cannistraro, S. J. Phys. Chem. B. 2002, 106, 6617.
22.Lipari, G.; Sazbo, A. J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4546.
23.Lipari, G.; Sazbo, A. J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4559.
24.Clore, G. M.; Szabo, A.; Bax, A; Kay, L. E.; Driscoll, P. C.;
Gronenborn, A. M. J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 4989.
25.Ding, S.; Fang, C. H; Wang, Y. T.; Huang, L. C.; Huang, Q.;
Chen, C. L. J. Chem. Phys. to be submitted.
26.Canet, D.; Barthe, P.; Mutzenhardt, P.; Roumestand, C. J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 4567.
27.Morris, G. A.; Freeman, R. J. Am. Che. Soc. 1979, 101, 760.
28.Bax, A.; Ikura, M.; Kay, L.E.; Torchia, D.A.; Tschudin, R. 1990,
J. Magn. Reson, 86, 304.
29.John, B. K.; Plant, D.; Hurd, R. E. J. Magn. Reson, A 1992, 101, 113.
30.Kay, L. E.; Keifer, P.; Saarinen, T. J. Am. Chem. Soc., 1992, 114, 10663.
31.Yamazaki, T.; Muhandiram, R.; Kay, L. E. J. Am. Chem. Soc., 1994, 116, 8266.
32.Farrow, N. A.; Muhandiram, R.; Singer, A. U.; Pascal, S. M.; Kay, C. M.; Gish, G.; Shoelson, S. E.; Pawson, T.; Forman-Kay, J. D.; Kay, L. E. Biochemistry , 1994, 33, 5984.
33.Wüthrich, K.;Wider. G.;Wagner, G.;Braun, W. J. Mol. Biol. 1982, 155, 311.
34.Wüthrich, K. NMR of Proteins and Nucleic Acids , John Wiley & Sons, New York, 1986
35.Billeter, M.;Basus, V. J.;Kuntz, I. D. J. Magn. Reson. 1988, 76, 400.
QRCODE
 
 
 
 
 
                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                               
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