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研究生:許家齊
研究生(外文):Jia-Chi
論文名稱:酵母菌過氧化體ABC運輸蛋白Pxa1p可形成同源二聚體
論文名稱(外文):The Yeast Peroxisomal ABC Transporter Pxa1p, a Human ALDP Homolog, Forms a Homodimer
指導教授:蔡榮宗蔡榮宗引用關係
指導教授(外文):Rong-Tzong Tsai
學位類別:碩士
校院名稱:中山醫學大學
系所名稱:生化暨生物科技研究所
學門:生命科學學門
學類:生物科技學類
論文種類:學術論文
論文出版年:2009
畢業學年度:97
語文別:中文
論文頁數:61
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ABC運輸蛋白(ATP-binding cassette transporter)是一類膜蛋白家族,其功用在於幫助分子運送穿過生物膜。在人類過氧化體的膜上有四個ABC輸送蛋白已經被發現,其中之一稱為ALDP,當它發生突變時,會導致ALD (Adrenoleukodystrophy;腎上腺腦白質退化症)的遺傳性的疾病,其病因與過氧化體對極長鏈脂肪酸的β氧化能力異常有關。這些輸送蛋白已經被證實可經由蛋白C端的相互作用形成同源及異源二聚體。酵母菌中也有兩個過氧化體的ABC輸送蛋白,稱為Pxa1p及Pxa2p,同樣是參與脂肪酸的β氧化作用,是ALDP的異物種同源同功蛋白。這兩個蛋白已經被證實會形成異源二聚體,然而,並無證據指明不會形成同源二聚體,因此,我們想要研究Pxa1p及Pxa2p是否具有形成同源二聚體的特性,先針對與ALDP相似性較高的Pxa1p進行研究。我們利用IPTG誘導的方式,誘導包含Pxa1蛋白C端的重組蛋白Pxa1pC-HA及Pxa1pC-V5表現,經免疫共沉澱證明了Pxa1p蛋白在C端和人類的ALDP一樣有相互作用的情形,緊接著我們更在酵母菌內表現帶有兩種版本蛋白標籤的全長Pxa1p,藉由免疫共沉澱的方式證明了,在酵母菌中,過氧化體ABC運輸蛋白Pxa1p的確可以形成同源二聚體。

ATP-binding cassette (ABC) transporters are members of a superfamily of membrane proteins involved in the transport of a variety of molecules across biological membranes. So far, four ABC transporters have been detected in mammalian peroxisomes, one of which, named ALDP, is specifically involved in the

目錄--------------------------------------------------------------------------------2
中文摘要--------------------------------------------------------------------------3
英文摘要--------------------------------------------------------------------------4
縮寫表-----------------------------------------------------------------------------5
研究背景--------------------------------------------------------------------------8
研究動機-------------------------------------------------------------------------16
實驗材料與方法----------------------------------------------------------------18
結果-------------------------------------------------------------------------------31
討論-------------------------------------------------------------------------------35
參考文獻-------------------------------------------------------------------------37
圖表-------------------------------------------------------------------------------40
附錄-------------------------------------------------------------------------------48


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